Origine della vita: omochiralità con i minerali?

È una sfida cruciale per la ricerca sull'origine della vita. Tra i molti ostacoli alla generazione abiotica di polimeri biologicamente rilevanti, il raggiungimento dell’omochiralità è forse l’ostacolo più difficile da superare. Cos'è l'omochiralità? Ebbene, tutte le macromolecole della vita sono composte da elementi costitutivi che esistono come immagini speculari. L'analogia delle mani sinistra e destra è più comunemente usata per trasmettere questo concetto chimico. Con pochissime eccezioni, la vita utilizza solo una di queste forme.

Le proprietà chimiche dei composti con immagine speculare sono equivalenti per tutti gli scopi pratici. Ci si aspetterebbe quindi che la produzione di questi elementi costitutivi in ​​un mondo prebiotico, utilizzando composti molto semplici come materiale di partenza, dia come risultato una miscela racemica, o una distribuzione 50/50, di questi elementi costitutivi. Ciò è già stato confermato dall'analisi dei composti organici recuperati da un asteroide, come ho scritto qui a maggio.

La produzione di polimeri costituiti da una sola configurazione da questa miscela è obbligatoria se si vuole spiegare in modo convincente alla comunità scientifica l'origine prebiotica della vita sulla Terra. Il compito da svolgere è proporre schemi chimici che producano polipeptidi (proteine) o RNA utilizzando elementi costitutivi omochirali. Eseguire un’impresa del genere in una soluzione sembra irrealizzabile, quindi l’approccio della zuppa prebiotica è stato abbandonato da molti scienziati dell’origine della vita (OOL). Un'alternativa migliore, ampiamente studiata, è l'uso di superfici minerali dove l'adsorbimento di sostanze chimiche organiche potrebbe teoricamente selezionare preferenzialmente una configurazione di una coppia di molecole chirali.

Qui discuterò brevemente questo approccio sperimentale, sottolineando dove hanno portato gli studi pertinenti. Considererò innanzitutto la polimerizzazione degli amminoacidi per formare proteine, seguita dai tentativi di raggiungere questo obiettivo utilizzando precursori dell'RNA.

Tra gli studi che dimostrano l'efficacia nell'ottenere brevi lunghezze di amminoacidi per formare oligopeptidi, uno dei primi è stato riportato nel 1978 (Lahav N., White D. e Chang S. (1978) Science 201: 67-69). Il sistema impiegato, per facilitare la reazione di condensazione per formare legami peptidici tra aminoacidi, è stato l'utilizzo di minerali argillosi (caolinite e bentonite). Sono stati invocati cicli ripetuti di riscaldamento, evaporazione e reidratazione, che sono condizioni probabilmente presenti su una Terra prebiotica. Utilizzando l'amminoacido più semplice, la glicina (non avendo un centro chirale), si è scoperto che la diglicina veniva prodotta a bassi livelli con quantità progressivamente inferiori fino alla lunghezza del pentapeptide. In particolare, la fase di riscaldamento-essiccazione di questo ciclo facilita apparentemente la reazione di condensazione, consentendo la formazione del legame peptidico.

Questo è stato un inizio, ma ancora molto lontano dal produrre lunghezze di polipeptidi di qualche rilevanza biologica. Le piccole proteine ​​dovrebbero raggiungere un minimo di 100-200 aminoacidi per contribuire efficacemente alla funzione biologica. Dopo questo primo barlume di speranza, molti altri laboratori hanno intrapreso approcci simili, testando diverse superfici minerali e una varietà di condizioni di reazione. I migliori risultati sono riusciti a produrre polipeptidi fino a decameri. Da questi studi è emerso chiaramente che quanto più a lungo veniva prodotto il polipeptide, tanto più difficile era recuperarlo dalla superficie del minerale, poiché era strettamente legato tramite una moltitudine di forze di legame chimico distribuite su una lunga catena di amminoacidi. Il successo nel produrre polipeptidi lunghi apparentemente condanna il polimero a rimanere fissato alla superficie invece di essere rilasciato in soluzione come richiesto dalla vita.

Un grave difetto degli studi sopra descritti è che non hanno tentato di spiegare come la selettività omochirale potesse essere rafforzata attraverso questa via. La sintesi dei polipeptidi con una miscela racemica di aminoacidi non offre nulla alla vita prebiotica in termini di funzionalità. Affinché le proteine ​​assumano strutture specifiche e riproducibili, è necessario utilizzare un insieme di amminoacidi omochirali. Con questo obiettivo in mente, un laboratorio ha riferito che le coppie enantiomeriche di acido aspartico vengono adsorbite preferenzialmente su facce opposte con simmetria speculare della calcite (carbonato di calcio). È stato proposto che l'acido aspartico, avendo tre gruppi funzionali (due acidi carbossilici e un gruppo amminico), si orienti con selettività omochirale rispetto ai gruppi chimici esposti della calcite. Ciò segue logicamente per tenere conto dell'arricchimento chirale di circa il 90% osservato.